Collagen — A Natural Scaffold for Biology and Engineering

Abstract

Collagen, the most abundant protein in mammals, constitutes a quarter of the animal's total weight. The unique structure of fibrous collagens, a long triple helix that further associates into fibers, provides an insoluble scaffold that gives strength and form to the skin, tendons, bones, cornea and teeth. The ready availability, to meat eaters, of animal skins that would putrefy, if left untreated, led to man's earliest venture into biomaterials engineering and resulted in the production of leather. Through empirical methods, a number of tanning agents with a variety of properties were identified. The methods for production of leather evolved over several centuries as art and engineering with little understanding of the underlying science. Scientific advances of the twentieth century, including increasing use of collagen in medical biomaterial research, began to provide a basis for understanding the relationship between collagen structure and function in both biology and technology. During the past 20 years, leather researchers at ERRC have used experimental and theoretical approaches to investigate several methods for stabilizing collagen structure. This research, which includes studies of mineral and vegetable tannages, enzyme-catalyzed and aldehyde-based covalent crosslinks, electrostatic and hydrophobic interactions, will be reviewed. Insight gained from these studies and those of other leather and biomaterials scientists will be evaluated as steps toward a still elusive, comprehensive mechanism for stabilization of collagen in leather and other biomaterials.RESUMENEl colágeno, la proteína más abundante en los mamíferos, constituye una cuarta parte del peso total del animal. La incomparable estructura fibrosa del colágeno, una larga triple hélice que luego se asociará en fibras, proporciona un andamiaje insoluble que le da fuerza y forma a la piel, tendones, huesos, córnea y dientes. La disponibilidad, a consumidores de carne, de pieles de animales que se pudren si se dejan sin tratamiento, llevó a los primeros hombres a la ingeniería de biomateriales dando como resultado la producción de cuero. A través de métodos empíricos, una serie de agentes curtientes con una variedad de propiedades fueron identificados. Los métodos para la producción de cuero evolucionaron a lo largo de varios siglos como arte e ingeniería con escasa comprensión de la ciencia subyacente. Los avances científicos del siglo XX, incluido el aumento de la utilización del colágeno en la investigación de dispositivos médicos, comenzó a proporcionar una base para entender la relación entre estructura y función del colágeno en biología y en tecnología. Durante los últimos 20 años, los investigadores del cuero en ERRC han utilizado los enfoques teóricos y experimentales para investigar varios métodos para la estabilización de la estructura de colágeno. Esta investigación, que incluye el estudio de curtidos minerales y vegetales, enzimas catalizadoras de reticulación aldehídica covalente y basada en aldehídos, interacciones hidrófobas y electrostáticas, serán reevaluadas. Los conocimientos adquiridos a partir de estos estudios y los de otros estudios científicos sobre cueros y biomateriales serán evaluados como pasos iniciales para esclarecer un todavía elusivo mecanismo comprensivo de la estabilización del colágeno en la piel y otros biomateriales.