PREPARATION AND CHARACTERIZATION OF ALKALI-SOLUBLE COLLAGEN FROM

Abstract

The leather industry discharges large quantities of solid wastes containing high-value native collagen. In this study, the pigskin shavings generated from the shaving of pelts which had been dehydrated with anhydrous sodium sulfate after deliming were pretreated to remove most of salt and fat. Then alkaline treatment method was used to extract collagen from the pigskin shavings. Sodium dodecyl sulphate polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE) and circular dichroism (CD) spectra revealed that the alkali-soluble pigskin collagen (ASPC) retained the polypeptide chains and triple helix conformation. The amino acid profiles showed no major deviation from the characteristic collagen composition. Both of the denaturation temperature and the isoelectric point (pI) of ASPC were lower than those of pepsin-solubilized pigskin collagen (PSPC). Scanning electron microscopy showed that ASPC sponges had porous fibrillar network structures, and the pore sizes became larger with the decrease of collagen concentrations and as the pH of the collagen solution approached the pI of ASPC. ResumenLa industria del cuero descarga grandes cantidades de residuos sólidos que contienen colágeno nativo de alto valor. En este estudio, las virutas de piel de cerdo generadas en el rebajado de pieles que habían sido deshidratadas con sulfato de sodio anhidro luego del desencalado, fueron pretratadas para eliminar la mayor parte de la sal y grasa. A continuación, un método de tratamiento alcalino fue utilizado para extraer colágeno de las virutas de la piel de cerdo. Tanto la electroforesis por Dodecil-sulfato sódico en gel de poliacrilamida (SDS-PAGE), cómo el dicroísmo circular (CD) revelaron que los espectros del colágeno alcalino soluble de las pieles de cerdo (ASPC) retuvo la cadena polipeptídica y la conformación de la triple hélice. El perfil de aminoácidos no mostró grandes desviaciones de la composición característica del colágeno. Tanto de la temperatura de desnaturalización y el punto isoeléctrico (pI) del ASPC son inferiores al colágeno soluble obtenido por [la acción de] pepsina en piel de cerdo (PSPC). Microscopía electrónica de barrido mostró que las “esponjas” de ASPC tienen una estructura reticular de fibras porosas, y el tamaño de la porosidad fue mayor con la disminución de las concentraciones de colágeno y cuando el pH de la solución de colágeno se acercó al pI del ASPC