MOLECULAR DYNAMICS SIMULATION STUDY ON THE EFFECT OF WATER ON THE THERMAL STABILITY OF COLLAGEN POLYPEPTIDE

Abstract

Molecular dynamics simulations were carried out to investigate the effect of water on the thermal stability of a collagen polypeptide with 79 amino acid residues. All the simulations were performed using the Consistent Valence Force Field (CVFF) molecular mechanical force field and isothermal-isobaric ensemble (NPT). The theoretical parameters, root mean square deviation (RMSD) and root mean square fluctuation (RMSF) were used to evaluate the structural stability and flexibility of the collagen polypeptide, respectively. The initial geometries of the collagen polypeptide were from an x-ray crystallographic structure. The results obtained indicate that the presence of water is beneficial to keeping the crystal structure of collagen polypeptide. But water favors the flexibility of backbone atoms and amino acid residues owing to the formation of water-polypeptide hydrogen bonds. Therefore, the triple helix structure of polypeptide is easier to collapse in the presence of water with rising temperature compared with that without water. Dehydration leads to a remarkable increase of inter-chain and intra-chain hydrogen bonds, so that the collagen polypeptide chains are more tightly combined with each other. As a result, the configurations of dehydrated collagen polypeptide depart from the initial configuration, and collagen polypeptide possesses less flexibility and higher thermal stability.RESUMENSimulaciones dinámicas moleculares se efectuaron para investigar los efectos del agua sobre la estabilidad térmica de un polipéptido compuesto por 79 residuos de amino ácidos. Todas las simulaciones se efectuaron utilizando Campos Consistentes de las Fuerza de Valencias (CVFF) y conjuntos isobárico-isotérmico (NPT). Los parámetros teóricos, desviación media de la raíz cuadrada (RMSD y raíz cuadrada de la fluctuación media (RMSF) se emplearon para evaluar respectivamente la estabilidad estructural y flexibilidad del polipéptido colagénico. Las geometrías iniciales del polipéptido colagénico fueron las de la estructura cristalográfica [efectuada] por rayos X. Los resultados obtenidos indican que la presencia del agua es benéfica en mantener la estructura cristalina del péptido colagénico. Adicionalmente el agua favorece la flexibilidad de la columna vertebral conformada por átomos y residuos de amino ácidos debido a la formación de puentes de hidrógeno entre el agua-polipéptido. Por lo tal, la estructura del polipéptido triple helicoidal es más fácilmente deshilachable por incremento de la temperatura en comparación que si el agua no estaría presente. Deshidratación conduce a un notable aumento en puentes de hidrógeno entre cadenas como así dentro las cadenas, tal que las cadenas de polipéptidos colagénicos están más compactadas entre si. Cómo resultado, las configuraciones de péptido colagénico deshidratado abandonan de la configuración inicial, y el polipéptido colagénico presenta menos flexibilidad y más alta estabilidad térmica.