The Further Investigation of Tanning Mechanisms of Typical Tannages by Ultraviolet - Visible and Near Infrared Diffused Reflectance Spectrophotometry

Abstract

The ultraviolet-visible and near-infrared diffuse reflection (UV-Vis-NIR DR) spectroscopy was employed for further understanding the mechanisms of three kinds of classical tannages, including aldehyde tanning, vegetable tanning and mineral tanning. The NIR DR spectra of glutaraldehyde tanned leather exhibited a decreased peak intensity of amino group at 1475 nm, suggesting that the main reaction groups of collagen in aldehyde tanning are amino groups. Comparing the NIR DR spectra of pickled pelt and vegetable tamed leather, it was proved that the vegetable tanning is based on the mechanism of multiple hydrogen binding interaction, where the amino groups, carboxyl groups and peptide chains are involved in. As for mineral tannages, the tanning mechanisms of chromium sulfate, zirconium sulfate, ferric sulfate, titanium sulfate and aluminum sulfate were investigated. Based on UV-Vis-NIR DR analysis in the wavelength range of 200 to 2070 nm, it was confirmed that the main reactions involved in mineral tanning are the chelating interactions of metal ions with both the carboxyl groups and the amino groups of collagen, although the reactivity of metal salts toward carboxyl groups is higher than toward amino groups. The reactivity of metal salts toward carboxyl groups of collagen follows the sequence of chromium salt > zirconium salt > ferric salt > titanium salt > aluminum salt. However, the reactivity of metal salts to amino groups of collagen is in the sequence of zirconium salt > chromium salt > ferric salt > titanium salt > aluminum salt. Meanwhile, the peptide chain of collagen was also found to play an important role in fixation of metal ions during tanning process.

RESUMEN
La espectroscopia por reflección difusa de [radiación] ultravioleta-visible e infrarroja cercana (UV-Vis-NIR DR) fue empleada para la mejor comprensión de los mecanismos de los tres tipos de curtidos clásicos que constan del curtido al aldehído, curtido al vegetal y curtido mineral. Los espectros NIR DR del cuero al gluteraldehído señalaron una intensidad disminuida del grupo amino a 1475 nm, sugiriendo que los grupos principales en la curtición por aldehído son los mismos grupos aminos. Por comparación de los espectros NIR DR de piel piquelada con la de cuero curtido al tanino, se demostró que el mecanismo del curtido al tanino se basa en múltiples interacciones por medio de uniones a través de puentes de hidrógeno, donde los grupos aminos, grupos carboxilos y las mismas cadenas peptídicas están involucradas. En cuanto a curtidos minerales, los mecanismos del curtido con sulfato de cromo, sulfato de circonio, sulfato férrico, sulfato de titanio y sulfato de aluminio fueron investigados. En base al análisis por medio UV-Vis-NIR DR en la región de 200 a 2070 nm se confirmó que las reacciones principales involucradas en el curtido mineral son por interacción de quelación entre iones metálicos con ambos los grupos carboxílicos y los aminos del colágeno, aunque la reactividad hacia los carboxilos es mayor que la ocurrida hacia los grupos aminos. La reactividad de sales metálicas hacia los grupos carboxilos del colágeno siguen la secuencia de sal de cromo>sal de circonio>sal férrica> sal de titánio> sal de aluminio. Sin embargo, la reactividad de las sales metálicas hacia los grupos aminos del colágeno sigue la secuencia sal de circonio> sal de cromo> sal férrica> sal de titánio> sal de aluminio. Adicionalmente, la cadena peptídica del colágeno juega un importante papel en la fijación de iones metálicos durante el proceso de la curtición.